肽

当一个肽含有至少51个氨基酸残基时，方可被称为蛋白质。

著名的胰岛素Insulin即含有51个氨基酸残基，恰恰符合蛋白质的条件。

• Oligopeptides-寡肽（4-10个氨基酸残基）
• Polypeptides-多肽
• Dipeptides-二肽
• Tripeptides-三肽
  

任何的肽均分为两端，一端称N端，另一端称C端。

环状的肽没有游离的N或C端。

肽的来源

• 可在核糖体上合成的肽，是由基因编码的，在合成时需要模版。其中只能含有L型氨基酸。肽键形成一定来源于阿尔法氨基和羧基。
• 不可在核糖体上合成的肽，没有基因编码，可能含有D型氨基酸，肽键不一定是阿尔法氨基和羧基的结合产物。例如：谷胱甘肽。
  

肽的性质

• 具有等电点。往往以实验法测定，难以直接计算。
• 同双缩脲试剂反应。只有二肽无法与双缩脲试剂反应。
• 手性 or 旋光性。
• 可降解性质。肽键的水解。
• 生物学功能。
  

蛋白质

蛋白质的多样性

• 胰岛素是最小的蛋白质；谷氨酰胺合成酶有600000的相对分子质量；结缔组织中有更大的蛋白质。
• 蛋白质的分子形状上具有多样性。纤维蛋白Fiberous，球蛋白Globular，膜蛋白Membrane-bound。
• 蛋白质中具有不同的辅助因子co-factors，比如金属离子和有机小分子（此时称辅酶co-enzymes或辅基）。分离辅酶只需Dialysis透析即可，但分离出辅基较为困难，往往会破坏蛋白质的三级结构。
  

蛋白质的结构

1. Primary Structure
2. 主要是氨基酸的排列顺序
3. Secondary Structure
4. 折叠结构
5. Tertiary Structure
6. 三维空间上原子的相互作用，是一个overall structure。
7. Quatanary Structure
   

蛋白质中的氨基酸序列（一级结构）的测定

1. 传统的直接测定法：测定前要先纯化蛋白质。之后可用化学法（Edmond降解）或波谱法（如质谱）进行分析。
2. 间接测定法：通过获取蛋白质对应的基因，获取其序列。此时需要注意剔除内含子。
   

肽键

肽键在一定程度上可以看作双键，因为双键不可自由旋转。蛋白质中的双键，大多为反式，而非顺式。主要是由于蛋白质合成时的酶，具有立体选择性。

肽键的阿尔法碳上的碳碳单键可以自由旋转，其角度往往分别用两个希腊字母表示。

蛋白质的二级结构

• 蛋白质的二级结构采用拉氏作图法表征。
• 氢键供体/氢键受体：正电部分称供体，负电部分称受体。
• 阿尔法螺旋 The Alpha Helix
• 由著名的化学家Linus Pauling发现。
• 蛋白质的阿尔法螺旋基本为右手螺旋；迄今仅有极少数左手螺旋。主要原因是形成右手阿尔法螺旋的空间位阻更小。
• 每一周是3.6个氨基酸，而每一个螺旋上升1.5A。
  

并非所有氨基酸序列均可出现阿尔法螺旋、贝塔折叠等二级结构。某些氨基酸的存在，将破坏这些二级结构，或使之难以形成。例如，谷氨酸和甘氨酸就对阿尔法螺旋非常不利。

• 贝塔折叠 The Beta-Pleated Sheet
• 由著名化学家Linus Pauling发现。
• 至少要两个贝塔股 two beta strands 才能构成一个贝塔折叠。两个贝塔股的形状相同或相反产生出两种贝塔折叠，两者的稳定性有一定差异。
• 贝塔转角 The Beta Turn
• 可以改变碳链的方向180度。仅涉及4个氨基酸。
• 同贝塔折叠有特殊的关系。
• 环 Loop
• 可以无规律地改变碳链的方向。与贝塔转角不同，环的大小是无规律的。
  

蛋白质的三级结构

与蛋白质的功能关系极为紧密。

• 稳定蛋白质三级结构的化学键
• 非共价键
• 氢键
• 疏水键
  

主要来源于部分氨基酸的疏水侧链。由于其疏水作用，一般少分布于蛋白质表面。疏水键与热力学第二定律存在一定的联系。两个疏水基团相互结合，这种“疏水键”增大了水的混乱度。