生物化学学习笔记:肽和蛋白质 Peptides & Proteins(参考南京大学杨荣武教授课程)
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当一个肽含有至少51个氨基酸残基时,方可被称为蛋白质。

著名的胰岛素Insulin即含有51个氨基酸残基,恰恰符合蛋白质的条件。

  • Oligopeptides-寡肽(4-10个氨基酸残基)
  • Polypeptides-多肽
  • Dipeptides-二肽
  • Tripeptides-三肽

任何的肽均分为两端,一端称N端,另一端称C端。

环状的肽没有游离的N或C端。

肽的来源

  • 可在核糖体上合成的肽,是由基因编码的,在合成时需要模版。其中只能含有L型氨基酸。肽键形成一定来源于阿尔法氨基和羧基。
  • 不可在核糖体上合成的肽,没有基因编码,可能含有D型氨基酸,肽键不一定是阿尔法氨基和羧基的结合产物。例如:谷胱甘肽。

肽的性质

  • 具有等电点。往往以实验法测定,难以直接计算。
  • 同双缩脲试剂反应。只有二肽无法与双缩脲试剂反应。
  • 手性 or 旋光性。
  • 可降解性质。肽键的水解。
  • 生物学功能。

蛋白质

蛋白质的多样性

  • 胰岛素是最小的蛋白质;谷氨酰胺合成酶有600000的相对分子质量;结缔组织中有更大的蛋白质。
  • 蛋白质的分子形状上具有多样性。纤维蛋白Fiberous,球蛋白Globular,膜蛋白Membrane-bound。
  • 蛋白质中具有不同的辅助因子co-factors,比如金属离子和有机小分子(此时称辅酶co-enzymes或辅基)。分离辅酶只需Dialysis透析即可,但分离出辅基较为困难,往往会破坏蛋白质的三级结构。

蛋白质的结构

  1. Primary Structure
  2. 主要是氨基酸的排列顺序
  3. Secondary Structure
  4. 折叠结构
  5. Tertiary Structure
  6. 三维空间上原子的相互作用,是一个overall structure。
  7. Quatanary Structure

蛋白质中的氨基酸序列(一级结构)的测定

  1. 传统的直接测定法:测定前要先纯化蛋白质。之后可用化学法(Edmond降解)或波谱法(如质谱)进行分析。
  2. 间接测定法:通过获取蛋白质对应的基因,获取其序列。此时需要注意剔除内含子。

肽键

肽键在一定程度上可以看作双键,因为双键不可自由旋转。蛋白质中的双键,大多为反式,而非顺式。主要是由于蛋白质合成时的酶,具有立体选择性。

肽键的阿尔法碳上的碳碳单键可以自由旋转,其角度往往分别用两个希腊字母表示。

蛋白质的二级结构

  • 蛋白质的二级结构采用拉氏作图法表征。
  • 氢键供体/氢键受体:正电部分称供体,负电部分称受体。
  • 阿尔法螺旋 The Alpha Helix
  • 由著名的化学家Linus Pauling发现。
  • 蛋白质的阿尔法螺旋基本为右手螺旋;迄今仅有极少数左手螺旋。主要原因是形成右手阿尔法螺旋的空间位阻更小。
  • 每一周是3.6个氨基酸,而每一个螺旋上升1.5A。

并非所有氨基酸序列均可出现阿尔法螺旋、贝塔折叠等二级结构。某些氨基酸的存在,将破坏这些二级结构,或使之难以形成。例如,谷氨酸和甘氨酸就对阿尔法螺旋非常不利。

  • 贝塔折叠 The Beta-Pleated Sheet
  • 由著名化学家Linus Pauling发现。
  • 至少要两个贝塔股 two beta strands 才能构成一个贝塔折叠。两个贝塔股的形状相同或相反产生出两种贝塔折叠,两者的稳定性有一定差异。
  • 贝塔转角 The Beta Turn
  • 可以改变碳链的方向180度。仅涉及4个氨基酸。
  • 同贝塔折叠有特殊的关系。
  • 环 Loop
  • 可以无规律地改变碳链的方向。与贝塔转角不同,环的大小是无规律的。

蛋白质的三级结构

与蛋白质的功能关系极为紧密。

  • 稳定蛋白质三级结构的化学键
  • 非共价键
  • 氢键
  • 疏水键

主要来源于部分氨基酸的疏水侧链。由于其疏水作用,一般少分布于蛋白质表面。疏水键与热力学第二定律存在一定的联系。两个疏水基团相互结合,这种“疏水键”增大了水的混乱度。

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